Pepsin - eine Verdauungsprotease

Pepsin ist eine Verdauungsprotease, die von der Hauptzelle der Magenschleimhaut im Magen abgesondert wird.Seine Funktion besteht darin, das Protein in der Nahrung in kleine Peptidfragmente zu zerlegen.Die Hauptzelle sondert Pepsinogen ab, das durch Magensäure oder Pepsin zur Bildung von Pepsin angeregt wird.Pepsin wird nicht direkt von Zellen erzeugt.

Pepsin Konzept

Die Bestimmung von Pepsin kann zum Nachweis einer neurogenen Hypoazidose verwendet werden.Bei zu wenig Pepsin oder Pepsinmangel ist der Pepsingehalt im ersteren manchmal normal, während im letzteren gleichzeitig Salzsäure und Pepsin fehlen.Es wird allgemein angenommen, dass eine gastrische Hypoazidose durch schwere organische Veränderungen in der Magenschleimhaut verursacht wird, insbesondere durch perniziöse Anämie, Azidose und Pepsinsekretion.Die Sekretion von Pepsin bei Patienten mit chronischer Gastritis, chronischer Magendilatation und chronischer Duodenitis ist oft reduziert.Im Allgemeinen ist die Aktivität von Pepsin bei Patienten mit hoher Magensäuresekretion erhöht.1836 entdeckte (Theodor Schwann) bei der Erforschung des Verdauungsprozesses eine Art Enzym, das an der Verdauung beteiligt sein kann, und nannte es Pepsin.Pepsin ist auch das erste von Tieren gewonnene Enzym.

Das einzige proteolytische Enzym im Magen.Der optimale pH-Wert liegt bei 1,5~2,0.Der Hauptteil der Wirkung von Pepsin ist die Peptidbindung, die aus aromatischen oder sauren Aminosäuren besteht.Dieses Enzym wird von den Hauptzellen der Magendrüse synthetisiert und in Form von Zymogen-Körnchen ausgeschieden.Nachdem es durch Salzsäure im Magensaft aktiviert wurde, hat es die Fähigkeit, Protein zu verdauen.Medizinisches Pepsin kann aus dem Magen von Schweinen, Rindern und Schafen gewonnen und bei Verdauungsstörungen eingesetzt werden.

PEpsin-Enzym Einleitung

Pepsin wird von den Hauptzellen des Magenfundus ausgeschieden und unter den Bedingungen von pH 1,5 bis 5,0 zu Pepsin aktiviert.Es zerlegt das Protein in Peptide und ein Teil davon wird in Tyrosin, Phenylalanin und andere Aminosäuren zerlegt.Die Bestimmung von Pepsin im Magensaft kann zur Unterscheidung zwischen neurogener Hypoazidose und Magenhypoazidose herangezogen werden.Bei zu wenig oder unzureichender Magensäure ist der Pepsingehalt im ersteren manchmal normal, während im letzteren gleichzeitig ein Mangel an Salzsäure und Pepsin besteht.Es wird allgemein angenommen, dass eine gastrische Hypoazidose durch schwere organische Veränderungen in der Magenschleimhaut verursacht wird, insbesondere durch perniziöse Anämie, Azidose und Pepsinsekretion.Die Sekretion von Pepsin bei Patienten mit chronischer Gastritis, chronischer Magendilatation und chronischer Duodenitis ist oft reduziert.Im Allgemeinen steigt die Aktivität von Pepsin bei Patienten mit hoher Magensäuresekretion, wie z. B. Zwölffingerdarmgeschwür.1836 entdeckte Theodor Schwann bei seinen Verdauungsforschungen einen Stoff, der an der Verdauung beteiligt sein konnte, und nannte ihn Pepsin.Pepsin ist auch das erste von Tieren gewonnene Enzym.Das einzige proteolytische Enzym im Magen.Der optimale pH-Wert liegt bei 1-2.Der Hauptteil der Wirkung von Pepsin ist die Peptidbindung, die aus aromatischen oder sauren Aminosäuren besteht.Dieses Enzym wird von den Hauptzellen der Magendrüse synthetisiert und in Form von Zymogen-Körnchen ausgeschieden.Nachdem es durch Salzsäure im Magensaft aktiviert wurde, hat es die Fähigkeit, Protein zu verdauen.Medizinisches Pepsin kann aus Schweinemagen extrahiert und bei Verdauungsstörungen verwendet werden.Dieses Medikament ist für Magengeschwüre verboten.

Pepsin Grundfunktion

Wenn Pepsin Proteine ​​oder Peptide spaltet, hat es eine bestimmte Aminosäuresequenzspezifität.Zum Beispiel neigt es dazu, die Peptidbindungen von aromatischen Aminosäuren (wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin) oder Leucin am Amino- oder Carboxylende zu scheren;Wenn jedoch die dritte Aminosäure am Aminoende einer Peptidbindung eine basische Aminosäure ist (wie Lysin, Arginin und Histidin) oder das Aminoende der Peptidbindung Arginin ist, kann die Peptidbindung nicht effektiv geschert werden.Diese Scherspezifität ist bei pH 1,3 deutlicher: Es neigt nur dazu, Peptidbindungen mit Phenylalanin oder Leucin am Aminoende zu scheren.Bezieht sich auf ein Verdauungsenzym mit einem Molekulargewicht von 35000, das von den Hauptzellen der Magendrüsen abgesondert wird.Das Enzym wird vom inaktiven Pepsinogen (Pepsinogen) sezerniert und unter Einwirkung von Salzsäure als Pepsin aktiviert.Es kann die durch Phenylalanin oder Tyrosin und andere Aminosäuren im Protein gebildete Peptidbindung zersetzen, und das Produkt ist Pepton und eine kleine Menge Polypeptide und Aminosäuren.Der optimale pH-Wert des Enzyms beträgt etwa 2. Pepsin hat eine hohe Aktivität in saurer Umgebung und sein optimaler pH-Wert beträgt etwa 3. In neutraler oder alkalischer pH-Lösung unterliegt Pepsin einem Kettenbruch und verliert seine Aktivität.Die Aktivität von Pepsin kann durch Pepstatin gehemmt werden.